Eiweiß

Eiweiß gehört zu den energieliefernden Hauptnährstoffen und ist Grundbaustein allen Lebens. Nahezu alle wesentlichen Funktionen sind an die Eiweiße der Zellen, Gewebe und Organe gebunden. Eiweiße (Proteine) bestehen aus kettenartig verbundenen Aminosäuren (kleinste Eiweißbausteine).

Alle in der Natur vorkommenden Eiweiße setzen sich aus nur
20 Aminosäuren zusammen. Die Vielseitigkeit in Struktur und Funktion resultiert aus der Aminosäuresequenz (Reihenfolge der Aminosäuren im Kettenglied) und ihrer räumlichen Anordnung.

Funktionen im menschlichen Stoffwechsel:

• In jeder menschlichen Zelle gibt es ca. 4000-5000 Eiweiße mit unterschiedlicher Funktion. Den größten Teil nehmen die Enzyme ein. Sie sind an jeder biochemischen Reaktion beteiligt bzw. ermöglichen diese erst.
• Proteine sind Strukturbildner für Zellen, zelluläre Bestandteile und Gewebe. Der Muskel besteht aus besonders flexiblen Eiweißen, so dass er sich zusammenziehen und entspannen kann.
• An den Zellwänden haben sie Rezeptor- und Transportfunktionen und sind dadurch entscheidend an der Stoffwechselregulation beteiligt. Im Blut gibt es wichtige Transporteiweiße z.B. das Hämoglobin, das den Sauerstoff transportiert.
• Das gesamte zelluläre Immunsystem setzt sich aus Eiweißbausteinen zusammen.
• Auch viele Hormone sind Eiweiße.
• Nur bei Überschusszufuhr oder Energieunterversorgung wird Eiweiß zur Energiegewinnung "verbrannt".

Chemie und Einteilung der Eiweiße:

Peptide: kleinere Eiweißstoffe, aus Ketten von 2 bis zu 100 Aminosäuren; Zwischenprodukte des Auf- und Abbaus von Proteinen. (Di-, Tri-, Oligo-, Polypeptide);
Bsp.: Insulin, Penicillin

Proteine: große Eiweißstoffe, aus Ketten von über 100 Aminosäuren
Bsp.: Immunglobuline, Kleber-Eiweiß

Proteide: zusammengesetzte Eiweißstoffe; Verbindungen von Eiweiß und Kohlenhydraten, Fetten, Phosphorsäure u.a.;
Bsp: Nukleoproteide (Kerneiweiße), Hämoglobin

Jedes Protein hat eine spezifische räumliche Struktur (Konformation), ohne die es seine biologische Funktion nicht ausüben könnte.
Die Primärstruktur entspricht der Aminosäuresequenz. Durch spiralförmige Windungen und Fältelungen der Aminosäurekette entsteht die Sekundär- und Tertiärstruktur. Durch die Quartärstruktur bekommt das Protein eine räumliche Anordnung, z.B. kugelförmig (globuläre Proteine z.B. Albumine, Globuline im Blut) oder länglich gestreckt (Proteine in Muskeln und Sehnen).

Eiweißstoffwechsel:

Die Umsatzraten einzelner Proteine schwanken beträchtlich. Die Halbwertzeit (Zeit, in der die Hälfte einer Substanz abgebaut ist) beträgt bei einigen Enzymen Stunden, bei bestimmten Eiweißen im Blut Tage bis Wochen und bei Strukturproteinen (z.B. Kollagen) mehrere Monate.

Ein Mensch mit 70 kg Körpergewicht hat einen Gesamteiweißbestand von 10 kg. Täglich produzieren seine Gewebe und Organe 350-400 g an neuem Protein. Die hierfür notwendigen Aminosäuren stammen aus dem Nahrungseiweiß und dem Abbau von körpereigenem Eiweiß. Ca. 32 g Proteine werden über den Darm, die Niere und die Haut ausgeschieden.

Eiweißbedarf:

Der Eiweißbedarf ist abhängig vom Alter und den körperlichen Anforderungen. Er ist vor allem erhöht bei Wachstumsprozessen. Daher haben Kinder, Schwangere und Stillende einen höheren Bedarf. Auch Leistungssportler, Schwerarbeiter (Muskelaufbau) und kranke Menschen (Aufbau- und Heilungsprozesse) haben einen erhöhten Bedarf.

Der Minimalbedarf entspricht der täglichen Eiweißausscheidung (=Bilanzminimum).

Außerdem ist die Höhe des Eiweißbedarfs abhängig von der Eiweißqualität, d.h. der Aminosäurenzusammensetzung (Gehalt an essentiellen Aminosäuren) des jeweiligen Eiweißes. Je höher die Qualität (Eiweißwertigkeit) eines Eiweißes ist, um so weniger wird benötigt. Bei einer üblichen Mischkost gelten folgende Zufuhrempfehlungen pro Tag:

Eine Zufuhr von 50 - 60 g Eiweiß pro Tag wird für einen erwachsenen Menschen als optimal für Leistungsfähigkeit und Widerstandskraft angesehen. Das entspricht einem Eiweißenergieanteil von ca. 10 % .

^{Quelle: Der kleine Souci-Fachmann-Kraut: Lebensmitteltabelle für die Praxis; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart; firmeneigene Angaben.}

Proteinqualität / Biologische Wertigkeit:

Der Nährwert eines Proteins wird durch seinen Ausnutzungsgrad bestimmt. Er ist am höchsten, wenn das Nahrungseiweiß verlustlos in Körpereiweiß umgewandelt werden kann. Dies setzt eine gute Verdaulichkeit des Proteins und eine vollständige Verfügbarkeit der Aminosäuren voraus. (Die Verfügbarkeit kann z.B. durch hohe Hitzeinwirkung beeinträchtigt sein. Die Eiweißqualität ist nicht nur vom absoluten Gehalt an essentiellen Aminosäuren abhängig, sondern auch vom Aminosäuremuster, also der Verteilung der Aminosäuren in Relation zueinander.

Ein Eiweiß, dessen Aminosäurezusammensetzung dem menschlichen Eiweiß ähnlich ist, gut verdaulich und verfügbar ist, gilt als besonders hochwertig.

Zur Bestimmung der biologischen Wertigkeit und Angaben für verschiedene Proteine siehe Eiweißwertigkeit.

Ähnlich wie bei einer Kette, die niemals stärker als ihr schwächstes Glied sein kann, wird die biologische Wertigkeit durch die im Minimum vorhandene essentielle Aminosäure (=limitierende Aminosäure) begrenzt. Die ist beispielsweise bei Getreide das Lysin, bei Hülsenfrüchten das Methionin (Aminosäuren).

Eiweißergänzungswirkung:

Aus dem gleichzeitigen Verzehr verschiedener Proteinträger resultiert eine Aufwertung der biologischen Qualität. Die limitierenden Aminosäuren des einen Lebensmittels können in dem anderen Lebensmittel in höheren Konzentrationen vorhanden sein und dadurch ergänzt werden.
Die günstigste Kombination ist ein Proteingemisch von 64 % Kartoffeln und 36 % Vollei (= 1 1/2 Eier und 1,5 kg Kartoffeln). Hierdurch wird eine biologische Wertigkeit von 136 erreicht. Bei dem Verzehr dieser so genannten Kartoffel-Ei-Diät genügen täglich 0,37 g Eiweiß/kg Körpergewicht (26 g bei 70 kg) zur Bedarfsdeckung eines normalen Erwachsenen.
Diese Kombination nutzt man beispielsweise bei der extrem eiweißarmen Ernährung Nierenkranker.

Eiweißdenaturierung:

Durch die Einwirkung von Säure, Alkohol, Hitze u.a. ändert sich die räumliche Struktur der Eiweiße (Sekundär- bis Quartärstruktur). Ernährungsphysiologisch entstehen hierdurch keine Nachteile.
Im Gegenteil, denaturiertes Eiweiß ist leichter verdaulich als natives Eiweiß, was beispielsweise bei dem Genuss von fermentierten Sauermilcherzeugnissen deutlich wird. Auch die Salzsäure bei der Magenpassage wirkt in diesem Sinne.
Die Proteinqualität wird nur dann beeinträchtigt, wenn die Denaturierung so weit geht, dass einzelne Aminosäuren zerstört werden und nicht mehr verfügbar sind. Dies ist z.B. bei der Sterilisation von Milch (Sterilmilch) der Fall.

Pflanzliches und tierisches Eiweiß:

Die Essgewohnheiten der meisten Industrieländer zeichnen sich durch einen überhöhten Konsum an tierischen Nahrungsmitteln bzw. tierischen Proteinen aus. Dies bringt neben ökologischen (Vollwert-Ernährung) auch ernährungsphysiologische Nachteile.

Der Stoffwechsel wird durch zusätzlich notwendige Entgiftungsmaßnahmen belastet. Außerdem enthalten die meisten tierischen Eiweißträger (v.a. Fleisch und Wurst) Begleitstoffe wie Fett, Cholesterin, Salz und Purine. Diese fördern wiederum verschiedene Stoffwechselerkrankungen wie z.B. Fettstoffwechselstörungen, Gicht, Bluthochdruck u.a.

In der Reformernährung/Vollwert-Ernährung wird tierisches Eiweiß nicht verboten, es wird aber eine deutliche Reduzierung v.a. des Fleischkonsums empfohlen.

Literatur:

• Anemueller, H.: Das Grunddiät-System; Hippokrates Verlag.
• Koerber/Männle/Leitzmann: Vollwert-Ernährung; Haug Verlag, Heidelberg.
• Arens/Günther: Ernährungslehre; Schroedel Verlag.
• Anemueller, H.: Gesund leben, aber wie?; Hippokrates Verlag.
• Cremer, H.-D.: Die große Nährwert-Tabelle; Gräfe + Unzer Verlag.

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